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Arbeitsgruppe Biopolymere

Die Arbeitsgruppe Biopolymere befasst sich mit der Oberflächenstrukturanalyse von chemischen und biologischen Biopolymeren auf der Nanometerskala, insbesondere von Proteinstrukturen und Viren. Diese Anwendung der Spitzen-verstärkten Raman Spektroskopie (TERS) ist eng verknüpft mit der Optimierung von geeigneten Messsonden, die für eine simultane topographische und chemische Charakterisierung benötigt werden. Unter Verwendung von verschiedenen Auswertemethoden können anhand der gesammelten Daten chemische Bilder der untersuchten Probenoberflächen erstellt werden. Auf diesem Weg ist es möglich, molekulare Domänen zu unterscheiden oder die Verteilung unterschiedlicher chemischer Komponenten sichtbar zu machen.

TERS und Einzel-Viren

Ziel ist eine schnelle und effiziente Analyse von Viren auf Einzelpartikel-Basis mit TERS in enger Kooperation mit der Abteilung Spektroskopie/Bildgebung. Herkömmliche Methoden zur Identifizierung von Viren relativ große Menge viralen Materials, das aufwändig durch Kultivieren in Zelllinien gewonnen wird. Eine schnelle Virusdetektion ist jedoch von höchstem Interesse. Mittels TERS ist eine Strukturaufklärung und damit verbunden eine Unterscheidung von Viren auf der Nanometerskala möglich. Dabei wird nur eine geringe Probenmenge benötigt. Einen wichtigen Schritt stellt die gezielte Probenpräparation bzw. die Immobilisierung auf geeigneten Substraten dar. In den eigentlichen Nahfeld-Raman Messungen werden topographische und chemische Informationen von den Oberflächen einzelner Viren gesammelt. Erste erfolgreiche Studien haben gezeigt, dass es möglich ist, Viren verschiedener Stämme zu unterscheiden. In Zukunft sollen komplexere Proben, d. h. “ähnliche” Viren untersucht werden. Hier müssen entsprechend die Datenauswerteverfahren weiter entwickelt werden, um schnell und zuverlässige Zuordnungen zu erhalten.

TERS und Amyloid Fibrillen

Das Phänomen der Fibrillierung von Proteinen ist zwar hinlänglich bekannt, jedoch konnte der Entstehungsmechanismus bisher nicht zweifelsfrei aufgeklärt werden. Pathogene Ablagerungen von amyloiden Strukturen können zu irreversible Schäden an Zellen und Geweben führen und Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson auslösen.

Während konventionelle biologische und spektroskopische Charakterisierungsmethoden gemittelte Informationen über das gesamte Probenvolumen liefern, können mit TERS einzelne Amyloidfibrillen und hier insbesondere die eigentlich wichtige Oberflächenstruktur untersucht werden. Im Vordergrund steht dabei die Identifizierung der Sekundärstruktur, ein wertvoller Indikator für die Bildung von amyloidalen Strukturen. Standard-Raman Spektroskopie und TERS ergänzen sich in diesem Fall sehr gut, da Raman Informationen über die Kernzusammensetzung liefert und TERS spezifisch die Fibrilloberfläche charakterisiert. Die Sekundärstrukturen von Fibrill-Kern und -Oberfläche unterscheiden sich deutlich: in ersterem sind die Proteinketten regelmäßig angeordnet, während auf der Grenzfläche Mischstrukturen detektiert werden. Diese Erkenntnisse können einen Beitrag zum besseren chemischen Verständnis von Amyloid Fibrillen leisten und zukünftig die Entwicklung von geeigneten Anti-Fibrill-Reagentien vorantreiben. 

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